Mengenal Fungsi Enzim, Macam dan Cara Kerjanya yang Dibutuhkan Tubuh

Merdeka.com - Enzim merupakan suatu zat yang bertindak sebagai katalis dalam organisme hidup, mengatur laju di mana reaksi kimia berlangsung tanpa dengan sendirinya diubah dalam proses.

Proses biologis yang terjadi dalam semua organisme hidup adalah reaksi kimia dan sebagian besar diatur oleh enzim. Tanpa enzim, banyak dari reaksi ini tidak akan terjadi pada tingkat yang jelas. Enzim mengkatalisasi semua aspek metabolisme sel.

Hal ini termasuk pencernaan makanan, di mana molekul nutrisi yang besar (seperti protein, karbohidrat, dan lemak) dipecah menjadi molekul yang lebih kecil; konservasi dan transformasi energi kimia; dan pembangunan makromolekul seluler dari prekursor yang lebih kecil.

Banyak penyakit manusia yang diturunkan, seperti albinisme dan fenilketonuria, hasil dari kekurangan enzim tertentu.

Enzim juga memiliki aplikasi industri dan medis yang berharga. Fermentasi anggur, ragi roti, penggumpalan keju dan pembuatan bir telah dilakukan sejak masa-masa awal, tetapi tidak sampai abad ke-19 reaksi ini dipahami sebagai hasil dari aktivitas katalitik enzim.

Sejak itu, enzim telah menjadi semakin penting dalam proses industri yang melibatkan reaksi kimia organik. Penggunaan enzim dalam obat-obatan termasuk membunuh mikroorganisme penyebab penyakit, mendukung penyembuhan luka, dan mendiagnosis penyakit tertentu.

Fungsi Enzim

Enzim membantu mempercepat reaksi kimia dalam tubuh manusia. Enzim mengikat molekul dan mengubahnya dengan cara tertentu. Enzim sangat penting untuk respirasi, mencerna makanan, mendukung fungsi otot dan saraf, serta masih banyak ribuan fungsi spesifik lainnya.

Enzim adalah fasilitator hebat kehidupan. Mereka menciptakan kondisi yang diperlukan agar reaksi biokimia terjadi dengan cepat. Nama umum yang digunakan ahli kimia untuk entitas kimia yang meningkatkan kecepatan reaksi adalah "katalisator." Enzim adalah katalis biologis - mereka mengkatalisasi reaksi kimia yang terjadi di dalam makhluk hidup.

Sifat Kimia Enzim

Semua enzim pernah dianggap protein, tetapi sejak 1980-an kemampuan katalitik asam nukleat tertentu, yang disebut ribozim (atau RNA katalitik), telah ditunjukkan, menyangkal aksioma ini. 

Molekul enzim protein besar terdiri dari satu atau lebih rantai asam amino yang disebut rantai polipeptida. Urutan asam amino menentukan pola lipatan karakteristik struktur protein, yang penting untuk spesifisitas enzim. 

Jika enzim mengalami perubahan, seperti fluktuasi suhu atau pH, struktur protein dapat kehilangan integritas (denaturasi) dan kemampuan enzimatiknya. 

Tata Nama Enzim

Enzim akan berinteraksi dengan hanya satu jenis zat atau kelompok zat, yang disebut substrat, untuk mengkatalisasi jenis reaksi tertentu. Karena kekhususan ini, enzim sering dinamai dengan menambahkan akhiran "-ase" ke nama substrat (seperti pada urease, yang mengkatalisasi pemecahan urea). 

Namun, tidak semua enzim dinamai dengan cara ini, dan untuk mengurangi kebingungan seputar nomenklatur enzim, sistem klasifikasi telah dikembangkan berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisasi oleh enzim. 

Ada enam kategori utama dan reaksinya:

(1)oksidoreduktase, yang terlibat dalam transfer elektron;

(2)transferases, yang mentransfer suatu kelompok kimia dari satu zat ke zat lain; 

(3)hidrolase, yang membelah substrat dengan penyerapan molekul air (hidrolisis); 

(4)lyases, yang membentuk ikatan rangkap dengan menambah atau menghilangkan kelompok kimia; 

(5)isomerase, yang mentransfer grup dalam molekul untuk membentuk isomer; dan

(6)ligases, atau synthetases, yang memadukan pembentukan berbagai ikatan kimia dengan pemecahan ikatan pirofosfat dalam adenosin trifosfat atau nukleotida serupa .

Mekanisme Kerja Enzim

Dalam kebanyakan reaksi kimia, ada penghalang energi yang harus diatasi agar reaksi terjadi. Penghalang ini mencegah molekul kompleks seperti protein dan asam nukleat dari degradasi secara spontan, dan karena itu diperlukan untuk pelestarian kehidupan. 

Ketika perubahan metabolik diperlukan dalam sel, molekul tertentu yang kompleks ini harus dipecah, dan penghalang energi ini harus diatasi. Panas dapat menyediakan energi tambahan yang dibutuhkan (disebut energi aktivasi ), tetapi kenaikan suhu akan membunuh sel. 

Alternatifnya adalah dengan menurunkan tingkat energi aktivasi melalui penggunaan katalis.

Ini adalah peran yang dimainkan oleh enzim. Mereka bereaksi dengan substrat untuk membentuk kompleks perantara — "keadaan transisi" - yang membutuhkan lebih sedikit energi untuk melanjutkan reaksi. 

Senyawa antara yang tidak stabil dengan cepat terurai membentuk produk reaksi, dan enzim yang tidak berubah bebas bereaksi dengan molekul substrat lainnya. 

Hanya bagian tertentu dari enzim, yang disebut situs aktif, berikatan dengan media. Situs aktif adalah alur atau saku yang dibentuk oleh pola lipat protein.

Struktur tiga dimensi ini, bersama dengan sifat kimia dan listrik dari asam amino dan kofaktor dalam situs aktif, hanya memungkinkan substrat tertentu untuk mengikat ke situs, sehingga menentukan kekhususan enzim.

Sintesis dan aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh kontrol dan distribusi genetik dalam sel. Beberapa enzim tidak diproduksi oleh sel-sel tertentu, dan yang lain terbentuk hanya jika diperlukan. 

Enzim tidak selalu ditemukan seragam di dalam sel, seringkali mereka terkotak dalam nukleus, pada membran sel, atau dalam struktur subselular. Tingkat sintesis dan aktivitas enzim lebih lanjut dipengaruhi oleh hormon, neurosekresi, dan bahan kimia lain yang memengaruhi lingkungan internal sel.

Faktor-Faktor yang Memengaruhi Aktivitas Enzim

Karena enzim tidak dikonsumsi dalam reaksi yang dikatalisasi dan dapat digunakan berulang-ulang, hanya diperlukan sedikit sekali enzim untuk mengkatalisasi suatu reaksi. 

Molekul enzim khas dapat mengkonversi 1.000 molekul substrat per detik. Laju reaksi enzimatik meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat, mencapai kecepatan maksimum ketika semua lokasi aktif molekul enzim terlibat. 

Enzim kemudian dikatakan jenuh, laju reaksi ditentukan oleh kecepatan di mana situs aktif dapat mengubah substrat menjadi produk.

Aktivitas enzim dapat dihambat dengan berbagai cara. Kompetitif penghambatan terjadi ketika molekul yang sangat mirip dengan molekul substrat berikatan dengan situs aktif dan mencegah pengikatan substrat yang sebenarnya.

Penisilin, misalnya, adalah inhibitor kompetitif yang menghambat situs aktif enzim banyak bakteri yang digunakan untuk membangun dinding sel mereka.

Penghambatan nonkompetitif terjadi ketika inhibitor berikatan dengan enzim di lokasi selain situs aktif. Dalam beberapa kasus penghambatan nonkompetitif, inhibitor dianggap mengikat enzim sedemikian rupa sehingga secara fisik memblokir situs aktif normal. 

Dalam kasus lain, pengikatan inhibitor diyakini mengubah bentuk molekul enzim, sehingga merusak situs aktifnya dan mencegahnya bereaksi dengan substratnya. Jenis penghambatan nonkompetitif ini disebut penghambatan alosterik; tempat di mana inhibitor berikatan dengan enzim disebut situs alosterik. 

Seringkali, produk akhir dari jalur metabolisme berfungsi sebagai inhibitor alosterik pada enzim jalur sebelumnya. Penghambatan enzim oleh produk dari jalurnya adalah bentuk umpan balik negatif.

Kontrol alosterik dapat melibatkan stimulasi aksi enzim serta penghambatan. Molekul aktivator dapat terikat ke situs alosterik dan menginduksi reaksi di situs aktif dengan mengubah bentuknya agar sesuai dengan substrat yang tidak dapat menginduksi perubahan dengan sendirinya.

Aktivator umum termasuk hormon dan produk dari reaksi enzimatik sebelumnya. Stimulasi dan penghambatan alosterik memungkinkan produksi energi dan bahan oleh sel ketika mereka dibutuhkan dan menghambat produksi ketika pasokan memadai.

Contoh enzim spesifik

Ada ribuan enzim dalam tubuh manusia, berikut ini beberapa contohnya:

  (mdk/amd)